TY - JOUR ID - TI - Characterization of α- Amylase Produced from a Local Isolate of Bacillus licheniformis R5 توصيف أنزيم ألفا – أميليز المنتج من عزلة محلية من بكتريا licheniformis R5 Bacillus AU - Rana Abdullah Hussein رنـا عبدالله حسين AU - Mohammed O.Muhyaddin محمد عمر محي الدين PY - 2016 VL - 6 IS - 2 SP - 34 EP - 48 JO - Al-Qadisiyah Journal For Agriculture Sciences مجلة القادسية للعلوم الزراعية SN - 20775822 26181479 AB - This research is conducted at the College of Agriculture, University of Baghdad in 2004. The characterization of the purified enzyme shows that the molecular weight of the enzyme produced from the bacteria is 56.000 Daltons as it was determined by gel filtration on Sephacryl S- 200 column and the pH of the enzyme activity is 8.0 but the enzyme is more stable at pH range between 7.0 – 9.0, also the optimum temperature of the enzyme activity was 50°C at the optimum pH stability. The activation energy of the converted substrate (starch) of products was 17.500 cal mole while the activation energy of the denaturized enzyme is 64.000 cal mole.The Kinetic studies show that the Michaels constant (Km) values of the enzyme using starch, glycogen and amylose as substrates are 0.44 mM, 0.43 mM and 0.28 mM respectively, revealing that the enzyme has a highest affinity to amylose in comparison with starch and glycogen , It was also found that the addition of calcium chloride to the reaction mixture increase the enzyme activity by 138.8% (Conc. of 0.6 mM) , also by measuring the thermo stability of the enzyme in the presence of calcium chloride with a concentration of (0.6 mM and 1.0mM) at (70 – 80)°C , the enzyme has kept its total activity at 70°C and 95.3% of its activity in the presence of 0.6 mM of calcium chloride and 100% in the presence of 1.0 mM at 80°C .

تم إجراء هذا البحث في كلية الزراعة- جامعة بغداد في عام 2004 وقد بينت نتائج توصيف أنزيم amylase– α المنتج من البكتريا Bacillus licheniformis R5 بأن الوزن الجزيئي بلغ 56000 دالتون عند تقديره بالترشيح الهلامي باستعمال عمود Sephacryl S – 200 وأن الرقم الهيدروجيني الأمثل لفعالية الانزيم بلغ 8,0 وتراوح الرقم الهيدروجيني الامثل لثبات الانزيم بين 7,0 – 9,0 أما درجة الحرارة المثلى لفعالية الانزيم فبلغت 50° م عند الرقم الهيدروجيني الامثل لثبات الانزيم كذلك بلغت قيمة طاقة التنشيط لتحويل المادة الاساس (النشأ) الى نواتجه 17500 كيلوسعرة مول أما طاقة مسخ الانزيم فكانت 64000 كيلوسعرة مول . أظهرت دراسة الثوابت الحركية أن قيم ثابت ميكالس (Km) للانزيم تجاه النشأ والكلايكوجين والاميلوز بلغ 0,44% و 0,34% و0,28% على التوالي مما يعني أن الانزيم أكثرألُفة لتحليل الاميلوز قياساً مع النشأ والكلايكوجين ووجد أن نشاط الانزيم يزداد بنسبة 138,8% عند إضافة 0,6 ملي مولار من كلوريد الكالسيوم الى محلول التفاعل كما وجد أن الثبات الحراري للانزيم يزداد بوجود كلوريد الكالسيوم وبتراكيز (0,1 – 0,6) ملي مولار عند درجة الحرارة 70°م و 80°م على التوالي إذ إحتفظ الانزيم بكامل فعاليته عند 70°م وإحتفظ بحوالي 95.3% من فعاليته بوجود 0.6 ملي مولار من كلوريد الكالسيوم و100% بوجود 1,0 ملي مولار عند درجة الحرارة 80°م. ER -