@Article{, title={Kinetic and Thermodynamic Studies on the Binding of 125I –Anti CA 15-3 Antibody to the Isolated CA 15-3 from Human Breast Tumor Homogenate دراسات حركية وثرموديناميكية لارتباط الضاد المتخصص 125I –Anti CA 15-3 Antibody مع CA 15-3 المعزول من مجانسات اورام الثدي في الانسان}, author={Salwa H.N.Al-Rubae'i and Sami A. AL-Mudhaffar and Raad K. Muslih}, journal={Journal of Techniques مجلة التقني}, volume={23}, number={5}, pages={145-168}, year={2010}, abstract={This research include, the studies of kinetic and thermodynamic parameter associated with the binding of 125I-anti CA15-3 antibody to isolated CA15-3 from benign (Fibroadenoma) and malignant breast tumors tissues (IDC) were investigated. It was shown that the reaction in all studied cases follow pseudo-first order reaction kinetics. The maximum binding (Bmax) of isolated CA15-3 in benigen tissue homogenates was 10.48x10-3 mg.mL-1 after 90 minutes incubation at 37oC, while the (Bmax) of isolated CA15-3 in malignant tissue homogenates was 13.38x10-3 mg.mL-1. The (Bmax) was decreased with increasing temperature. The values of affinity constant (Ka) were dependent on the temperature, Ka increased from 14.18 mg-1.mL at 5oC to 31.65 mg-1.mL at 45oC in benigen tissue homogenates , while Ka was increased from 13.87 mg-1.mL at 5oC to 23.81 mg-1.mL at 45oC in malignant tissue homogenates. The association constant K+1 increased with temperature in (Fibroadenoma). On the other hand, K+1 was independent of temperatures in (IDC). Time course, scatchard, Van’t Hoff and Arrhenius plots led to theoretical determination of thermodynamic parameters of both the standared state (i.e., ΔHo, ΔGo, ΔSo ) and transition state (i.e., Ea, ΔH*, ΔG*, ΔS*) for the formation of (125I-antiCA15-3 antibody /CA15-3) complex. The thermodynamic data shown that the binding reaction is an entropically driven reaction and suggest an involvement of hydrophobic forces in the stabilization of complexes.

يتضمن البحث دراسة الخصائص الحركية والثرموديناميكية لارتباط الضاد المتخصص 125I-anti CA15-3 antibody مع المستضد الكاربوهيدراتي CA15-3 المعزول من انسجة اورام الثدي الحميدة والخبيثة. اشارت النتائج الى ان التفاعل يتبع حركيات المرتبة الاولى الكاذبة في كلا الحالتين. و كان اعلى ارتباط (Bmax) للـ CA15-3 المعزول من مجانسات الانسجة الحميدة 10.48×10-3 ملغم. مل -1 بعد 90 دقيقة من الحضن بدرجة حرارة 37 مo ، بينما كان اعلى ارتياط (Bmax) للـ CA15-3 المعزول من مجانسات الانسجة الخبيثدة 13.38×10-3 ملغم. مل -1 . اشارت النتائج الى ان (Bmax) تقل بزيادة درجة الحرارة. اظهرت النتائج اعتماد قيم ثابت الفة الارتباط (Ka) على درجة الحرارة اذ ازدادت قيمته من 14.18 ملغم -1.مل بدرجة 5 مo الى 31.65 ملغم -1.مل بدرجة 45 مo في انسجة مجانسات الثدي الحميدة ، بينما لوحظ زيادة قيم (Ka) من 13.87 ملغم -1.مل بدرجة 5 مo الى 23.81 ملغم -1.مل بدرجة 45 مo في انسجة مجانسات الثدي الخبيثة . استعملت نتائج المتابعات الزمنية لدرجات الحرارة المختلفة ورسومات سكاجرد وفانتهوف وارينيوس في حساب المعاملات الثرموديناميكية القياسية(ΔGo و ΔHoو ΔSo) والخالة الانتقالية ( Eaو ΔH*وΔG* و ΔS*) لتكوين المعقد . واشارت النتائج بان القوة الدافعة للتفاعلات الارتباطية تعتمد على دالة التغير الانتروبي مما تدل على اهمية التاثرات الكارهة للماء في تكوين المعقدات الناتجة .} }