@Article{, title={Purification and characterization of uricase enzyme produced fromPseudomonas aeruginosa 7}, author={Sahib Ali Mahdi Al-Atraqchi صاحب علي مهدي الاطرقجي and Etab Abdul Ameer Al-Mosawi عتاب عبد الامير ابراهيم الموسوي}, journal={kerbala journal of pharmaceutical sciences مجلة كربلاء للعلوم الصيدلانية}, volume={}, number={3}, pages={64-76}, year={2012}, abstract={uricase enzyme was partially purified from culture filtrate of P. aeruginosa 7 by two steps :Precipitation with ammonium sulfate 70 % saturation and ion exchange chromatography on DEAE – Cellulose . uricase was purified by 7.2 fold with yield 43.79 % . Uricase showed optimum pH (8.5 – 9) and pH stability was in the range of (8 – 9.5) . the temperature optimum of uricase enzyme was 35 Co .and the thermostable for uricase enzyme to observe that the enzyme was retain reserved by perfect activity at (25 – 40) Co and for 20 min. The kinetic of uricase enzyme that representation by Km and Vmax was investigation and to be whole estimation by followed by three method , the rang value of Km was reached to 0.0091 mg / ml . However the Vmax was reached to 6.68 µM / ml . min. , by using the uric acid as a substrate.The effective of some metal ion was studied and the result showed that the NiCl , AgCl2 and HgClare inhibiters , inaddition to that using 1 mM from FeCl2 cause to lose 88.93 % from enzyme activity. Whereas NaCl enhance the enzyme activity that reached to 216.448 % at 1 mMconcentration , Mgcl2 ,CaCl2 were consider enhancer to the enzyme activity at concentration of 5mM and the residue activity was reached to(170.35 and129.62)% respectively .

تم تنقية انزيم اليوريكيز جزئياً من الوسط الزرعي لبكتريا P. aeruginosa بأستخدام خطوتين :الترسيب بوساطة كبريتات الأمونيوم (70% تشبع ) و التبادل الايوني بأستخدام المبادل الايوني DEAE –Cellulose إذ تم الحصول على عدد مرات تنقية 7.2 مرة و حصيلة انزيمية 42.8% وبلغ الاس الهيدروجيني الامثل لفعالية الانزيم (9 , 8.5) وان الانزيم ثابت في مدى أس هيدروجيني بين (9.5 , 8) . وان درجة الحرارة المثلى لفعالية الانزيم تكون هي 35 مْ ويبقى الانزيم محتفظاً بفعاليتهِ كاملةً عند درجة حرارة (40 - 25) مْ ولمدة 20 دقيقة .أظهرت الدراسات الحركية لانزيم اليوريكيز ان العلاقة بين تركيز الركيزة (حامض اليوريك) وسرعة التفاعل تخضعان الى معادلة ميكالس منتن وقدرت الثوابت الحركية المتمثلة بثابت ميكالس Km والسرعة القصوى Vmax للأنزيم وتم تقديرها بأتباع طرائق ثلاث , إذ بلغت معدلات قيم ثابت ميكالس Km هو 0.0091 ملغم مل , اما السرعة القصوى Vmax فقد بلغت 6.68 مايكرومول مل . دقيقة , عند استخدام حامض اليوريك كركيزة . دُرس تاثير بعض الايونات الفلزية حيث أوضحت النتائج ان كلوريدات النيكل الزئبق و الفضة من مثبطات الانزيم , كما ان استخدام كلوريد الحديد وبتركيز 1 ملي مولر يٌفقد من الانزيم فعاليتهُ 88.93% . بينما يُعد كلوريد الصوديوم منشطاً قوياً لفعالية الانزيم اذ بلغت الفعالية المتبقية 216.44% عند استخدامهُ بنسبة 1 ملي مولر , كما ويُعد كلوريد المغنسيوم وكلوريد الكالسيوم من المنشطات ايضاً عند استخدامهما بتركيز 5 ملي مولر لتبلغ الفعالية المتبقية (129.62 , 170.35) % .} }