TY - JOUR ID - TI - Effect of Some Inhibitors on Protease Extracted from Caper (Capparis spinosa L.) AU - Nazar Abdulameer Hamzah AU - Biology Mohammed Abdullah Jebor PY - 2012 VL - 10 IS - 2 SP - 315 EP - 322 JO - journal of kerbala university مجلة جامعة كربلاء SN - 18130410 AB - Caper protease showed maximum activity at pH 6.0 when it was determined at various pH’s while it was no activity in pH 9.0 and 9.5. No effect of chelating agent (EDTA) on activity where as reducing reagent (Cysteine) showed perceptible effect typically at 0.7 mM. Protease was purified by (NH4)2SO4 precipitation, CM Cellulose ion exchange and Sephadex G100 size exclusion. Purification fold for three steps were 1.33, 1.96 and 4.26, respectively. The inhibitor E64 gave complete inhibition compared with other inhibitors. Finally activation energy of thiol protease to convert and denaturation were 37.24 kJ mole-1 and 129.47 respectively.

وجدت اعلى فعالية للبروتيزالمستخلص من نبات الكبر (Capparis spinosa L.) باستخدام مدى متغير من الارقام الهايدروجينية عند الرقم 6 بينما فقدت الفعالبة تماما عند الارقام 9 و9.5. لم يلاحظ تغير في الفعالية بوجود العامل الكلابي ( EDTA) في حين وجد تاثير واضح للعامل المختزل سستائين بتركيز 7 ملي مولر. نقي البروتيز بالتركيز بواسطة كبريتات الامونيوم و المبادل الايوني الموجب كاربوكسي مثيل سليلوز والترشيح الهلامي بهلام سيفادكس G100اذ كان عدد مرات التنقية 1.33، 1.96 و 4.26 على التوالي. فقدت الفعالية كليا باستخدام المثبط E64 مقارنة مع المثبطات الاخرى. قدرت طاقة تنشيط البروتيزللتحويل والدنترة اذ كانت 37.24 و129.47 كليو جول / مول على التوالي ER -