research centers


Search results: Found 2

Listing 1 - 2 of 2
Sort by

Article
ISOLATION AND IDENTIFICATION OF BACTERIA THAT PRODUCE AMYLASE
عزل وتشخيص البكتريا المنتجة لانزيم الاميليز

Authors: Jasim . M . Awda جاسم محمد عودة1 --- Ali . H. Fayyadh علي حسين فياض
Journal: iraq journal of market research and consumer protection المجلة العراقية لبحوث السوق وحماية المستهلك ISSN: ISSN/ 20713894/ EISSN/25236180 Year: 2018 Volume: 10 Issue: 1 Pages: 17-26
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Thirty six bacteria were isolated from various sourcesc (soil, starch, cooked rice and other foods) and subjected to a series of primary screening tests to obtain the optimal isolation to production of amylase. The volume of producing zone by logal indicator for (Seven) isolates of the secondary screening by measuring the enzymatic activity and specific enzymatic activity. The isolate A4 was found to be the most efficient for production of amylase. Then this isolate was diagnosed through microscopic, vitek 2 system technique. in addition by gentic diagnesis through gene 16s of the genes nitrogen bases by use the polymerase chain reaction (PCR) which reached 1256 bases. In comparison to the available information at the National Center for Biotechnology Information (NCBI), the isolation was found to be Bacillus subtilis

عزلت 36 بكتريا من مصادر مختلفة (التربة والنشا والارز المطبوخ وبعض الاغذية الاخرى) وأخضعت لمجموعة من اختبارات الغربلة الأولية للحصول على العزلة الأكفأ في انتاج أنزيم الأميليز من خلال حجم الهالة المتكونة بكاشف (لوكال) إذ اختيرت7 عزلات للغربلة الثانوية من خلال قياس الفعالية الأنزيمية والفعالية النوعية للانزيم وتبين ان العزلة التي رمز لها A4 كانت الاكفأ في انتاج انزيم الاميليز, ثم جرى تشخيص هذه العزلة من خلال الفحوصات المجهرية والمزرعية وبتقنية جهازVitek 2 System فضلاً عن التشخيص الجيني من خلال جين 16S بالكشف عن تسلسل القواعد النتروجينية للجين باستعمال تفاعل البلمرة المتسلسل (PCR) والذي بلغ حجمة 1256 قاعدة وبالمقارنة مع ما متوفر من معلومات في المركز الوطني لمعلومات التقنية الحيوية NCBI, تبين ان العزلة تعود الىBacillus subtilis.


Article
CLONING AND EXPRESSION OF A LIPASE GENE FROM PSEUDOMONAS AERUGINOSA INTO E.coli
الكلونة و التعبير لجين اللايبيز من بكتريا Pseudomonas aeruginosa في E.coli

Author: Auda & Khalifa عودة وخليفة
Journal: Iraqi Journal of Agricultural Science مجلة العلوم الزراعية العراقية ISSN: 00750530/24100862 Year: 2019 Volume: 50 Issue: 3 Pages: 768-775
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Fifteen local isolates of Pseudomonas were obtained from several sources such as soil, water and some high-fat foods (Meat, olives, coconuts, etc.). The ability of isolates to produce lipase was measured by the size of clear zone on Tween 20 solid medium and by measuring the enzymatic activity and specific activity. Isolate M3 (as named in this study) was found to be the most efficient for the production of the lipase with enzymatic activity reached 56.6 U/ml and specific activity of 305.94 U/mg. This isolate was identified through genetic analysis of the 16S rRNA gene. and it was shown that the isolate M3 belongs to Pseudomonas aeruginosa with 99% similarity. The DNA of isolate M3 was extracted and lipase gene was amplified through PCR technique, then purified and cloned into E.coli DH5α cells first using pTG19-T plasmid, and expressed in E.coli Bl21 with expression vector pet-28a. The activity of lipase from transformed E.coli Bl21 was 196.6 U/ml and the specific activity 618.2 U/mg.

تم الحصول على 15 عزلة محلية من بكتريا Pseudomonas من مصادر مختلفة شملت المياه والتربة وبعض الأغذية الدهنية (لحوم، ثمار الزيتون، ثمار جوز الهند وغيرها). اختبرت قابلية العزلات على انتاج اللايبيز بطريقة الاطباق الصلبة وملاحظة الهالة المتكونة باستعمال وسط Tween 20 بالإضافة الى قياس الفعالية الانزيمية والفعالية النوعية. أعطت العزلة التي رمز لها M3 في هذه الدراسة اعلى فعالية لانزيم اللايبيز والتي بلغت 56.6 وحدة/مل وفعالية نوعية 305.94 وحدة/ملغم. اخضعت العزلة المذكورة الى التشخيص الجيني بوساطة جين 16S rRNA وقد بينت النتائج ان العزلة M3 تعود الى Pseudomonas aeruginosa وبنسبة تطابق بلغت 99%. استخلص الحامض النووي من العزلة M3 وتم تضخيم جين اللايبيز بتقنية تفعال البلمرة المتسلسل وباستعمال بوادئ صممت لهذا الغرض ثم تمت تنقيته وكلونته الى خلايا E.coli DH5α باستعمال الناقل البلازميدي pTG19-T وثم كلونته والتعبير عنه في خلايا E.coli Bl21 باستعمال الناقل التعبيري pet-28a. بلغت الفعالية الانزيمية للايبيز من العزلة E.coli Bl21 المكولنه 196.6 وحدة/مل والفعالية النوعية 618.2 وحدة/ملغم.

Listing 1 - 2 of 2
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (2)


Language

Arabic (1)

English (1)


Year
From To Submit

2019 (1)

2018 (1)