research centers


Search results: Found 8

Listing 1 - 8 of 8
Sort by

Article
Extraction, Partial Purification and Characterization of Inulinase Produced from Aspergillus niger AN20 by Solid State Fermentation

Author: Ghazi M. Aziz1, Zainab W. Abdulameer1, Ali J. R. AL-Sa'ady1
Journal: Iraqi Journal of Biotechnology المجلة العراقية للتقانات الحياتية ISSN: 18154794 Year: 2015 Volume: 14 Issue: 2 Pages: 111-122
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Inulinase produced by Aspergillus niger AN20 was partially purified using two chromatographic techniques, ion exchange chromatography by DEAE-cellulose and gel filtration by Sephadex G-150. The two steps gave specific activity of 810 U/mg proteins, the purification fold was 8.1 and enzymatic yield was 33.5 %. Some biochemical characteristics of the partially purified inulinase were determined and the results revealed that the enzyme have a molecular weight of 42 KDa., optimum pH for inulinase activity was 4.5, and the pH of the enzyme stability was the range 4.0-8.0. The maximum activity of purified inulinase activity from A. niger AN20 was determined as 50 ᴼC, while the thermal stability ranges from 20-50 Cᵒ. The aim of this study was the extraction and purification of inulinase produced from Aspergillus niger AN20 by solid state fermentation.


Article
Optimum Condition of Inulinase Production from Bacillus cereus (Be9)
الظروف المثلى لانتاج انزيم الانيولينيز من بكتريا Bacillus cereus Be9

Authors: Fatema A. Ghadbaan فاطمة عبد الحسين غضبان --- Sanaa Burhan Aldeen سناء برهان الدين
Journal: Iraqi Journal of Science المجلة العراقية للعلوم ISSN: 00672904/23121637 Year: 2015 Volume: 56 Issue: 2B Pages: 1315-1323
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Fifty isolates of Bacillus spp were obtained from rhizosphere soil of compositae plant roots. The ability of inulinase production by these isolates was screened. Bacillus Be9, which isolated from soil of lettuce root, was the highest inulinase producer; it was identified as Bacillus cereus. Optimal culture medium and condition for inulinase production were determinatd; the highest inulinase production was obtained when the bacteria was cultured in inulin medium which contained 0.5% inulin, 0.4% peptone as carbon and nitrogen source at pH 7.0 inoculated with 1ml of bacterial suspension and incubated at 40˚C for 48hrs.

تم الحصول على 50 عزلة بكتيرية تنتمي الى جنس ال Bacillus من التربة المحيطة بجذور نباتات العائلة المركبة واختبرت قدرة هذه العزلات على انتاج انزيم الانيولينيز, وبينت النتائج ان العزلة Bacillus Be9 المعزولة من تربة الخس هي اكفأ عزلة منتجة للانزيم وقد شخصت على انها احدى سلالات Bacillus cereus . تم تعيين الظروف المثلى لانتاج الانزيم ووجد ان افضل وسط لانتاج الانزيم هو وسط الانيولين اللذي يحتوي على 0.5% من الانيولين و 0.4% من الببتون كمصدر للكاربون وللنتروجين عند الرقم الهيدروجيني 7 ولقح ب 1مل من عالق الخلايا البكتيرية وحضن بدرجة 40 مo ولمدة 48 ساعة.


Article
Study the optimum conditions for production of inulunase from isolate Kluyveromyces marxianus AY2.
دراسة الظروف المثلى لانتاج الانيولينيز من عزلة محلية من الخميرة AY2 Kluyveromyces marxianus

Authors: Mohammed O. Muhya alddin محمد عمر محي الدين --- Jasm M. Awda جاسم محمد عودة
Journal: iraq journal of market research and consumer protection المجلة العراقية لبحوث السوق وحماية المستهلك ISSN: ISSN/ 20713894/ EISSN/25236180 Year: 2015 Volume: 7 Issue: 2 Pages: 200-213
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Results showed that the optimum conditions for production of inulunase from isolate Kluyveromyces marxianus AY2 by submerged culture could be achieved by using inulin as carbon source at a concentration of 2% with mixture of yeast extract and ammonium sulphate in a ratio of 1:1 in a concentration of 1% at initial pH 5.5 after incubation for 42 hours at 30ºC.

درست الظروف المثلى لإنتاج أنزيم الأنيولينيز من الخميرة AY2 Kluyveromyces marxianus بطريقة المزارع المغمورة وكانت افضل الظروف متمثلة باستعمال الانيولين مصدراً للكاربون بتركيز 2% ومزيج من خلاصة الخميرة وكبريتات الأمونيوم بنسبة (1:1) وبتركيز 1% مصدراً للنتروجين وبرقم هيدروجيني إبتدائي 5.5 ومدة حضن 42 ساعة بدرجة حرارة 30 م إذ بلغت فعالية الأنزيم 3.81 وحدة/مل و8.65 وحدة/ ملغم بدلالية الفعالية والفعالية النوعية على التوالي.


Article
Purification and characterization of exoinulinase from Pseudomonas putida isolated from agricultural waste materials
تنقیة وتوصیف الانیولینیز الخارجي من بكتریا Pseudomonas putida المعزولة من بقایا المواد الزراعية

Authors: Halah M. Hussein ھالة محمد حسین --- Neihaya H.Zaki نھایة حكمت زكي --- Sahira,N. Muslim ساھرة نصیف مسلم
Journal: Diyala Journal For Pure Science مجلة ديالى للعلوم الصرفة ISSN: 83732222 25189255 Year: 2014 Volume: 10 Issue: 3 - part 1 Pages: 71-89
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

Inulinase(2,1-b-D-fructano -hydrolases EC 3.2.1.7) is an enzyme catalyzing the hydrolysis of inulin into fructose and oligosaccharides, which are widely used as food additives. In thisstudy we report inulinase from Pseudomonas putida, as in the past decade there isn't any report on inulinase from this bacteria, especially purification and characterization of this enzyme. Pseudomonas putida wh2 gave the highest production level of inulinase, which purified to homogeneity by ammonium sulphate percipitation, gel filtration and ion-exchange chromatography with 109.1 fold of purification. The purified enzyme is a single peptide with approximate molecular mass of 72 kDa as assessed by SDS-PAGE. The enzyme is optimally active at 55 ̊c and pH 5, however it still possesses more than 70% of the maximal activity at pH ranging from 4.5 to 7.0, and it is stable at temperature up to 50 ̊c. TLC analysis of end product (enzyme) revealed that inulinase hydrolyzed inulin with a large amount of monosaccharides (fructose) and a trace amount of oligosaccharides, indicating that the purified inulinase had a high exoinulinase activity.

الانيولينيز(2,1-b-D-fructano -hydrolases EC 3.2.1.7) انزيم يحفز تحلل الانيولين الى فركتوز وسكريات قليلة الوحدات التي تستخدم بشكل واسع كمضافات غذائية. في هذه الدراسة تم الحصول على الانيولينيز من Pseudomonas putida حيث لم يكن هناك في العقد الماضي اي دراسة عن هذا الانزيم من هذه البكتريا، خاصة تنقية وتوصيف هذا الانزيم. اعطت Pseudomonas putida wh2 اعلى مستوى انتاج للانيولينيز، الذي تمت تنقيته بواسطة الترسيب بكبريتات الامونيوم، كروماتوغرافي الترشيح الهلامي والتبادل الايوني بعدد مرات تنقية تعادل .109.1الانزيم المنقى هو ببتيد مفرد بوزن جزيئي يقارب 72 كيلو دالتون وفقا لما ظهر في تقنية SDS-PAGE . كانت الفعالية المثلى للانزيم بدرجة 55 ̊م ورقم هيدروجيني 5 ، فضلا عن ذلك امتلك الانزيم اكثر من 70% من فعاليته القصوى عند مدى من الرقم الهيدروجيني يتراوح بين 4.5-7.0، كما انه كان مستقرا بدرجة حرارة تصل الى50 ̊م. اظهر تحليل كروماتوغرافيا الورقة TLCللمنتج النهائي(الانزيم) انه يحلل الانيولين منتجا كميات كبيرة من السكريات الاحادية (الفركتوز) وكميات ضئيلة من السكريات قليلة الوحدات، مشيرا بذلك ان الانيولينيز المنقى يمتلك فعالية تحليلية خارجية عالية.


Article
Optimum conditions for Inulinase production by Aspergillus niger using solid state fermentation
تحديد الظروف المثلى لأنتاج أنزيم الأنيولينيز من فطر Aspergillus niger بوساطة تخمرات الحالة الصلبة

Authors: Zainab W. Abdulameer زينب وليد عبد الأمير --- Bahaa N. Essa بهاء نظام عيسى --- Ghazi M. Aziz غازي منعم عزيز
Journal: Baghdad Science Journal مجلة بغداد للعلوم ISSN: 20788665 24117986 Year: 2015 Volume: 12 Issue: 2 Pages: 307-316
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Thirty local fungal isolates according to Aspergillus niger were screened for Inulinase production on synthetic solid medium depending on inulin hydrolysis appear as clear zone around fungal colony. Semi-quantitative screening was performed to select the most efficient isolate for inulinase production. the most efficient isolate was AN20. The optimum condition for enzyme production from A. niger isolate was determined by busing a medium composed of sugar cane moisten with corn steep liquor 5;5 (v/w) at initial pH 5.0 for 96 hours at 30 0C . Enzyme productivity was tested for each of the yeast Kluyveromyces marxianus, the fungus A. niger AN20 and for a mixed culture of A. niger and K. marxianus. The productivity of A. niger gave the highest specific activity of 153 U/mg, as compared with K. marxianus which gave 86 U/mg.

غربلت قابلية ثلاثون عزلة محلية من الفطر Aspergillus niger على انتاج انزيم الأنيولينيز بأستعمال الوسط التركيبي الصلب اعتمادا على تحلل الأنيولين وظهور المناطق الشفافة حول المستعمرات الفطرية قيد الدراسة. نشطت جميع العزلات بأستمرار كل اسبوعين وحفظت في 30 5م، غربلت هذه العزلات بطريقة شبه كمية لأختبار العزلة الأكثر كفاءة في انتاج أنزيم الأنيولينيز، أختبرت العزلة الأكثر أنتاجية للأنزيم وأعطيت الرمزA. niger AN20. حددت الظروف المثلى لأنتاج الأنزيم من العزلة A. niger AN20 بأستعمال الوسط الغذائي المتكون من قصب السكر المرطب بمستخلص نقيع الذرة بنسبة 5:5 (V/W) برقم هيدروجيني 5 عند درجة 30 5م لمدة 96 ساعة. أختبرت انتاجية الأنزيم لكل من الخميرة Kluyveromyces marxianus والعفنA. niger AN20 والمزارع المختلطة من الخميرة والعفن، فوجد تفوق العزلة A. niger AN20 في انتاج الأنزيم بفعالية نوعية مقدارها 153 وحدة/ملغم بروتين مقارنة مع استعمال الخميرة حيث أعطت 86 وحدة/ملغم بروتين.


Article
Purification of inulunase From a Locally Isolated of Kluyveromyces marxianus AY2
ﺗنﻘﻴة اﻧﺰﻳﻢ اﻻﻧﻴولﻴنﻴﺰ المنﺘﺞ ﻣﻦ عﺰلة ﻣﺤلﻴة ﻣﻦ الﺨمﻴرة Kluyveromyces marxianus AY2

Authors: Jasm Mohamed Awda ﺟﺎﺳﻢ ﳏﻤﺪ ﻋﻮدة --- . Mohammed O Muhya alddin ﳏﻤﺪ ﻋﻤﺮ ﳏﻲ اﻟﺪﻳﻦ
Journal: Albahir journal مجلة الباهر ISSN: 23125721 Year: 2018 Volume: 7 Issue: 13-14 Pages: 27-37
Publisher: AL-Abbas Holy Shrine العتبة العباسية المقدسة

Loading...
Loading...
Abstract

The enzyme produce from Kluyveromyces marxianus AY2 by submerged culture was purified by several steps included precipitation by ammonium sulphate at (30-70%) saturation DEAE- sephadex A50 Ion exchange chromatography and gel filtration on sephadex G150. The final purification folds and the yield of the enzyme were 16.97 times and (25.3%), respectively.

اﳋﻼﺻﺔ Kluyveromyces marxianus AY2أنتج أنزيم الانيولينيز بطريقة المزارع المغمورة من الخميرة المحلية ) وكروماتوكرافيا 70%-30ونقي الانزيم بعدة خطوات اشتملت على الترسيب بكبريتات الأمونيوم بنسبة إشباع ( ) وبلغ عدد G150( Sephadex ) ثم الترشيح الهلامي في 5( DEAE Sephadex Aالتبادل الأيوني بعمود .)25.3%) مرة وبحصيلة مقدارها (16.97مرات التنقية بعد هذه الخطوات


Article
Production of inulinase from Rhizopusoryzae by solid state fermentation
انتاج انزيم الانيولينيز من الفطر Rhizopusoryzae بواسطة تخمرات الحالة الصلبة

Loading...
Loading...
Abstract

Fifty Rhizopus spp. isolates were obtained from local natural habitat. The ability of inulinase production by these isolates was screened. The isolate RC-2 which isolated from composite plants was the highest inulinase producer on modified Czapek-Dox agar in primary screening. Secondary screening revealed that the same isolate was the highest production on Nakamura broth medium. Isolate was identified as Rhizopusoryzae. Measurements of reducing sugars in crude filtrate which represent the products of enzyme revealed that Rhizopusoryzae RC-2 produced inulinaseextracellular. The optimum culture conditions for inulinase production by solid state fermentation included a mixture of Jerusalem artichoke Helianthus tuberosus tuber with sugarcane Saccharum sp. bagasse with a ratio (1:1) as carbon source, 2.5% of corn steep liquor as nitrogen source, moisturizing ratio (3:1) (v:w) with tap water, the best inoculums rate was 2.5×105 spore/ml and incubation at (30)ºC for 4 days.

تم الحصول على 50 عزلة من العفن Rhizopus Spp. من البيئات الطبيعية المحلية. اختبرت قابلية العزلات على انتاج الأنيولينيز، وبينت نتائج الغربله الاوليه ان العزلة RC-2 المعزولة من بقايا نباتات تعود الى العائلة المركبه Compositae كانت الأكثرانتاجا لانزيم الانيولينيز من باقي العزلات على وسط Czapek- Dox agarالمحور، كما بينت نتائج الغربله الثانويه ان نفس العزله كانت الأغزر أنتاجا لهذا الأنزيم في الوسط الزرعي السائلNakamura broth medium وشخصت هذه العزلة فيما بعد على انها Rhizopusoryzae. بينت نتائج فعالية الأنزيم على أساس تقدير السكريات المختزلة ان هذا العفن ينتج أنزيم الأنيولينيز في الوسط الزرعي أي أن الأنزيم خارج خلوي extracellular عند وجود سكر الأنيولين كمصدر للكاربون في هذا الوسط. تبين أن الوسط الزرعي الصلب الأفضل لأنتاج الأنيولينيز هو الوسط المكون من خليط مسحوق درنات نبات الألمازة مع مخلفات قصب السكر بنسبة 1:1 كمصدر للكاربون و%2.5 من منقوع الذرة كمصدر للنايتروجين ونسبة ترطيب 1:3(حجم: وزن) باستخدام ماء الحنفية ،وكانت أفضل نسبة لقاح من العفن هي 2.5х105 سبور/ مل والحضن بدرجة 30م لمدة 4 أيام.


Article
تنقية وتوصيف أنزيم الأنيولينيز من الفطر Aspergillus niger المعزول محليا

Authors: علي عبد الكاظم --- ناجح هاشم كاظم --- أم البشر حميد جابر
Journal: Journal of University of Babylon مجلة جامعة بابل ISSN: 19920652 23128135 Year: 2016 Volume: 24 Issue: 8 Pages: 2221-2238
Publisher: Babylon University جامعة بابل

Loading...
Loading...
Abstract

Inulinase from A. niger local isolate was purified.The purification steps included precipitation with ethanol 70% ,Ion exchange chromatography with DEAE-cellulose and finaly ,gel filteration (two steps) using Sephadex G-150.Two forms of inulinase (W and A) were obtained from the purification procedure used. Inulinase forms were purified with (6.8 and 9.4) fold and (9 and 13.5) % yield , respectively. Electrophoresis results confirmed the complete purity to the two enzyme forms since they gave a single band in polyacrylamide gel electrophoresis.Enzyme characterization revealed that the molecular weight of the W and A forms were 72.4 and 69.18 ,respectively. The optimum pH activity was 4.5 for both enzyme forms . The W form was stable within the range (3.5-7.0) while the A form was stable within the pH (4.5- 9.0). The W form was stable with in temperature range (20-45) Cᵒ while the A form was stable within the range (20-50) Cᵒ. Km value were (1.052 and 0.909) mM and V max values were (2.86 and 5) µM/ml/min for both enzyme forms W and A , respectively .

تم تنقية انزيم الانيولينيز من عزلة محلية من الفطر Aspergillus niger واشتملت خطوات التنقية على الترسيب بالكحول الاثيلي %70 فالتبادل الايوني بأستخدام المبادل DEAE-cellulose وأخيرا الترشيح الهلامي مرتين بأستخدام الهلام Sephadex-G-150واسفرت عملية التنقية عن الحصول على على صورتين لأنزيم الانيولينيز(W وA) وبلغ عدد مرات التنقية (6.8 و9.4) مرة والحصيلة الانزيمية (9 و13.5)% لكل من صورتي الأنزيم W وA ,على التوالي. اثبتت نتائج الترحيل الكهربائي ظهورحزمة واحدة لكل من صورتي الانزيم مما يؤكد نقاوتهما بشكل تام.اما نتائج توصيف الانزيم فقد اوضحت ان الوزن الجزيئي لصورة الانزيم W قد بلغ 72.4 بينما بلغ 69.18 لصورة الانزيم A .وكان الرقم الهيدروجيني 4.5 هوالامثل لفعالية كلا صورتي الانزيم, كما كانت الصورة W ثابتة بمدى من الرقم الهيدروجيني (3.5- 7) بينما كانت الصورة A ثابتة بمدى رقم هيدروجيني (4.5-9 ).ابدت الصورة W ثباتا حراريا بمدى (20-45) مᵒ في حين ابدت الصورة A ثباتا بمدى(20-50) مᵒ. وبلغت قيم ثابت ميكالس(1.052 و0.909) ملي مولر والسرعة القصوى (2.86 و5) مايكرومول /مليليتر/ دقيقة لصورتي الأنزيم WوA, على التوالي بأستخدام الانيولين كمادة تفاعل .

Listing 1 - 8 of 8
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (8)


Language

English (5)

Arabic (3)


Year
From To Submit

2018 (1)

2016 (1)

2015 (4)

2014 (2)